СОЗДАНИЕ ПРОСТРАНСТВЕННОЙ СТРУКТУРЫ НА ОСНОВЕ АМИНОКИСЛОТНОЙ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТИ

Аннотация

This study investigates the role of amino acid sequence in the formation of protein spatial structure. It highlights the hierarchical levels of protein folding—primary, secondary, tertiary, and quaternary structures—and their interrelations. Special attention is given to modern protein modeling technologies and their practical significance, particularly the use of AI-based systems like AlphaFold. Keywords: amino acids, protein structure, spatial configuration, bioinformatics, AlphaFold. Hujayra ichidagi oqsillar o‘ziga xos fazoviy shaklga ega bo‘lishi bilan biologik funksiyalarini bajaradi. Oqsilning fazoviy (uch o‘lchamli) strukturasi bevosita uningaminokislota ketma-ketligiga bog‘liq. Bu hodisaAnfinsen gipozasi bilan asoslab berilgan bo‘lib, oqsilning funksional shakli (natív holati) faqat uning birlamchi strukturasidan kelib chiqishini bildiradi. Birlamchi struktura Bu oqsilning asosini tashkil etuvchi aminokislotalar ketma-ketligi bo‘lib, peptid bog‘lari orqali bog‘langan. Bu ketma-ketlik genetik kod orqali aniqlanadi va har qanday fazoviy o‘zgarish shu asosda shakllanadi. Ikkilamchi struktura :Birlamchi zanjirdagi aminokislotalar vodorod bog‘lari orqali o‘zaro ta’sirlashib, spiral (α-spiral) yoki qatlamli (β-varaq) shakllarni hosil qiladi. Masalan, mioglobinda α- spirallar ustunlik qiladi. Uchlamchi struktura bosqichda butun zanjir fazoda bukiladi va gidrofob ta’sirlar, disulfid ko‘priklar, ion bog‘lari, vodorod bog‘lari hosil bo‘ladi. Uchlamchi struktura oqsilga biologik aktivlikni ta’minlaydi. To‘rtlamchi struktura ;Ba’zi oqsillar bir nechta polipeptid zanjirlarining kombinatsiyasidan iborat bo‘lib, ular murakkab komplekslar hosil qiladi. Masalan,gemoglobin to‘rt polipeptid zanjirdan tashkil topgan. Fazoviy struktura yaratish usullari Aminokislota ketma-ketligidan foydalangan holda oqsilning fazoviy tuzilmasini aniqlash uchun quyidagi usullar qo‘llaniladi:X-nurlari difraksiyasi (X-ray crystallography), Yadroviy magnit-rezonans spektroskopiyasi (NMR), Krio-elektron mikroskopiya (Cryo-EM), Bioinformatik modellash (AlphaFold, Rosetta) Fazoviy strukturaga ta’sir qiluvchi omillar :Harorat, pH muhit,Ion kuchi, Mutatsiyalar, Post-translyatsion modifikatsiyalar. adu.uz universaljurnal.uz 363 “ZAMONAVIY BIOLOGIYANING DOLZARB MUAMMOLARI VA RIVOJLANISH ISTIQBOLLARI” xalqaro ilmiy-amaliy anjuman materiallari Oqsilning funksional holati uning aminokislotalar ketma-ketligidan kelib chiqadigan fazoviy strukturasiga bog‘liq [2] .Zamonaviy texnologiyalar, ayniqsa AlphaFold kabi sun’iy intellekt asosidagi dasturlar orqali oqsillar strukturasini aniqlash biologiya va farmatsiyada katta yutuqlarga olib kelmoqda. Bu esa oqsillarni o‘rganishda yangi istiqbollar ochmoqda. Oqsillar hayot faoliyatining barcha bosqichlarida muhim vazifalarni bajaradigan asosiy biologik makromolekulalardir. Ularning funksional holati to‘liq tarzda ularning uch o‘lchovli (fazoviy) strukturasiga bog‘liq. Ushbu struktura esa to‘g‘ridan-to‘g‘ri aminokislotalar ketma-ketligi (birlamchi struktura) bilan belgilanadi (Alberts B., 2015; Berg J.M. va boshqalar, 2019). Genetik kod orqali DNK molekulasidan translyatsiya qilingan polipeptid zanjirlar o‘z-o‘zidan muayyan fazoviy shaklga bukiladi – bu hodisa oqsil bukilishi (protein folding) deb yuritiladi. Birlamchi struktura – ya’ni aminokislotalarning ketma-ketligi – ikkita asosiy omilni belgilaydi: 1. Oqsilning fazoviy shakli (konformatsiyasi); 2. Uning biologik faolligi va metabolik roli. Masalan, gidrofob aminokislotalar (masalan, leysin, izoleyin, valin) odatda oqsilning ichki qismiga tortiladi, gidrofil aminokislotalar esa tashqi sirtga qarab joylashadi. Bu holat oqsilning uchlamchi strukturasining shakllanishida muhim ahamiyatga ega (Lehninger A.L., 2017). Shu bilan birga, vodorod bog‘lari, disulfid ko‘priklar (tsistein qoldiqlari orasida), ion bog‘lari, Van-der-Vaals kuchlari fazoviy tuzilmani barqarorlashtiruvchi omillardir. Zamonaviy biologiya va bioinformatika oqsil strukturasini aniqlashda kuchli yondashuvlarni taklif qilmoqda. Xususan, AlphaFold kabi sun’iy intellekt asosida ishlaydigan dasturlar aminokislotalar ketma-ketligidan foydalangan holda oqsilning uch o‘lchovli modelini bashorat qilish imkonini beradi. Bu texnologiya biologik ilm-fan uchun inqilobiy yondashuv hisoblanadi (DeepMind, 2020; Mirzayeva N.M., 2020). Foydalanilgan adabiyotlar 1. DeepMind. AlphaFold: A solution to a 50-year-old grand challenge in biology. – London: DeepMind Technologies Limited, 2020. URL: https://www.deepmind.com/research/highlighted-research/alphafold AlphaFold loyihasi orqali aminokislotalar ketma-ketligidan fazoviy struktura bashorat qilishda erishilgan ilg‘or yutuqlar tavsiflangan. 2. Mirzayeva N.M. Biologik makromolekulalarning fazoviy strukturasi. – Toshkent: Fan va texnologiya nashriyoti, 2020. 3. G‘ofurov M.M., Kadirov F.M. Molekulyar biologiya va genetik muhandislik asoslari. – Toshkent: O‘zbekiston Milliy Ensiklopediyasi, 2019. adu.uz universaljurnal.uz 364